Desde que el virus de la Covid-19 se descubrió hace más de un año en Wuhan, China, aún no existen tratamientos realmente efectivos para combatir la enfermedad. Afortunadamente, conforme pasa el tiempo, los científicos no solamente conocen más sobre sus mecanismos biológicos, sino que fueron capaces de desarrollar vacunas en tiempo récord. Sin embargo, éstas siguen sin ser administradas equitativamente a la población de todos los países y es el continente africano el más afectado por esta escasez.
Para paliar la falta de vacunas a corto y mediano plazo, o inclusive para que las vacunas actuales tengan mayor efectividad, quizá una de las soluciones podría estar en el estudio de las proteínas humanas que se unen a la espícula del SARS-CoV-2.
Las proteínas juegan un papel fundamental en la mayoría de los procesos de todos los organismos en la Tierra. Estas se componen por carbono y regulan también el comportamiento de los virus y las bacterias. Además, están formadas por secuencias de aminoácidos, los cuales están regulados por cientos de genes que les dan las instrucciones necesarias, a las proteínas, para hacer su trabajo.
Y esto viene a colación porque, el pasado 10 agosto, un grupo de científicos del Instituto de Biotecnología Molecular de la Academia Austriaca de Ciencias, publicó un artículo en la prestigiada Revista de la Organización Europea de Biología Molecular (EMBO, por sus siglas en inglés), en el que afirman haber identificado dos proteínas que se unen al azúcar que contiene el SARS-CoV-2. Si estas proteínas son modificadas, se podría impedir que éste entre al cuerpo humano.
La clave se encuentra en la proteína (S) del coronavirus, la Espícula, que se halla en la punta de los picos del virus, la cual “engaña” a nuestras células para introducirse en ellas a través de los receptores ACE2. La espícula se une a estos receptores como si fuese una llave que se inserta en una cerradura.
El ACE2 es una enzima situada en varias células y órganos del cuerpo humano. Se encarga de regular una proteína llamada angiotensina-2 que, si no está equilibrada correctamente, incrementa la presión arterial y la inflamación para luego matar a las células de nuestro organismo.
Y, justamente, es la interacción entre la proteína (S) de la espícula y la enzima convertidora de angiotensina (ACE2) de las células humanas, la que determina la infectividad del virus.
Pero los científicos identificaron también que la proteína (S) de la espícula posee un mecanismo de camuflaje, el cual funciona a través de otro mecanismo llamado glicosilación en el que interviene el azúcar.
De hecho, la glicosilación es un proceso bioquímico mediante el cual se le agrega un glúcido (una molécula de azúcar) a otra molécula como las que forman la proteína de la espícula del coronavirus.
En otras palabras, el SARS-COV-2 utiliza la glicosilación como mecanismo para formar una capa de azúcar en sitios específicos de la proteína (S), la Espícula, con el objetivo de esconderse de la respuesta inmune de nuestras células.
Sin embargo, una de las preguntas más importantes que se plantearon los investigadores tenía que ver con: ¿Cuáles son las proteínas específicas que se unen a los azúcares del coronavirus?
Resulta que las proteínas encargadas de unirse a la Espícula del SARS-CoV-2 se llaman lectinas. Dos de ellas, Clec4g y CD209c, se pegan a los azúcares que envuelven a la Espícula del coronavirus.
Además, los investigadores tuvieron la oportunidad de ver todo el proceso en tiempo real, gracias a un Microscopio de Fuerza Atómica, el cual tiene la capacidad de recabar información a niveles moleculares y hacerlo en tercera dimensión.
Por si fuera poco, manipular estas lectinas no solamente resultaría crucial para detener la entrada del SARS-CoV-2 a las células humanas, sino que serviría para combatir las variantes que, en el futuro, pudiesen existir. Ello sería posible porque al manipular las lectinas, se neutralizarían los azúcares que envuelven al coronavirus. Se bloquearía su puerta de entrada al organismo.
De hecho, los científicos también encontraron que las dos lectinas disminuyeron el nivel de infección en las células pulmonares humanas, por lo que aplicar este estudio a la vida real resultará muy prometedor. El asunto es saber cuándo y cuál será su verdadero alcance.
Sobre la interacción de las proteínas humanas y el SARS-CoV-2 ya se han realizado otros estudios relevantes. Por ejemplo, habría que destacar el que se publicó el 21 de diciembre de 2020 en la Revista de la Organización Europea de Biología Molecular, en el que científicos de la Universidad de Ohio dan cuenta sobre cómo proteínas específicas, interactúan con el virus de la Influenza y cómo éstas podrían inhibir también el virus causante de la Covid-19. En este caso se trata de las proteínas Transmembrana Inducidas por Interferón (IFITM) las cuales detienen muchas de las infecciones por otros virus.
Pero lo que hace más valiosa a esta investigación de Ohio es el descubrimiento de que existen personas que tienen una mutación en el gen regulador de dicha proteína, llamado IFITM3, lo cual hace que algunos y algunas sean más susceptibles no solamente de contraer Influenza, sino también SARS-CoV-2. De hecho, bajo ciertas circunstancias, este último posee la capacidad de literalmente secuestrar al gen IFITM3 con la finalidad de mejorar su entrada a las células humanas. Lo que aún se desconoce es el mecanismo utilizado por el coronavirus para manipular a dicho gen.
(Publicada el 15/08/2021/ Con información de Julio García G. / Periodista de Ciencia)
(Publicada el 16/08/2021)